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蛋白质作为生命活动的主要执行者，人们对其功能和生物学机能的研究逐步深入。那么如何分离和研究某一特定蛋白呢？蛋白标签技术的广泛应用可以有效的解决这令许多研究者颇为头疼的问题。目前，一些肽类和蛋白质被广泛的用于大量生产重组蛋白，它们与目的蛋白融合表达，以便于目的蛋白表达、检测、示踪和纯化。这类多肽或蛋白，被称为蛋白标签（Protein Tag）。例如MyC、His、GST、HA等。而标签抗体可以高特异地结合对应的标签融合多肽或蛋白，籍以分离纯化和分析检测目的蛋白。目前，云克隆推出了一系列蛋白标签抗体，让您从容面对蛋白实验。

先简单介绍一下系列蛋白标签。

HA标签蛋白。标签序列YPYDVPDYA，源于流感病毒的红细胞凝集素表面抗原决定簇，9个氨基酸，对外源靶蛋白的空间结构影响小, 容易构建成标签蛋白融合到N端或者C端。易于被Anti－HA抗体检测和ELISA检测。

MYC标签蛋白。MYC标签蛋白是一个含11个氨基酸的小标签，标签序列Glu-Gln-Lys-Leu-Ile- Ser-Glu-Glu-Asp-Leu，这11个氨基酸作为抗原表位表达在不同的蛋白质框架中仍可识别其相应抗体。Myc tag已成功应用在 Western-blot杂交技术、免疫沉淀和流式细胞计量术中, 可用于检测重组蛋白质在靶细胞中的表达。

FLAG。Flag标签蛋白为编码8个氨基酸的亲水性多肽（DYKDDDDK），同时载体中构建的Kozak序列使得带有FLAG的融合蛋白在真核表达系统中表达效率更高。 

GST。谷胱甘肽巯基转移酶在解毒过程中起到重要作用，它的天然大小为26KD。由于GST高度可溶，可增加外源蛋白的可溶性，另外GST融合表达系统广泛应用于各种融合蛋白的表达，可提高表达量。GST标签蛋白可直接从细菌裂解液中利用含有还原型谷胱甘肽琼脂糖凝胶(Glutathione sepharose)亲和树脂进行纯化。而且，GST标签蛋白可在温和、非变性条件下洗脱，因此保留了蛋白的抗原性和生物活性。但GST在变性条件下会失去对谷胱甘肽树脂的结合能力，因此不能在纯化缓冲液中加入强变性剂如：盐酸胍或尿素等。

H6。His-Tag(HHHHHH)，有 6 个组氨酸的标签，可插入在目的蛋白的C末端或N末端。由于H6分子量小，不会影响目标蛋白的功能，且可以在变性或非离子型表面活性剂存在的条件下纯化，无空间位阻效应，常用于蛋白质-蛋白质、蛋白质-DNA相互作用研究。

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